Enzyme sind als Biokatalysatoren in allen Lebewesen weit verbreitet und an den meisten komplexen Stoffwechselvorgängen beteiligt. Eine besonders große Gruppe bilden dabei Glykosyltransferasen. Glykosylierungen beeinflussen grundlegende, physikalische und chemische Eigenschaften von Molekülen wie Stabilität, Wasserlöslichkeit und biologische Aktivität. Für Pflanzen sind speziell Uridindiphosphat (UDP) Glykosyltransferasen von Bedeutung, da diese auch an Wachstums- und Entwicklungsprozessen sowie der Hormonregulierung beteiligt sind. UDP-Glykosyltransferasen können häufig viele verschiedene Substrate glykosylieren. Dabei tritt auch häufig ab einer individuellen Substratkonzentration Enzymhemmung auf. Doch die biologische Funktion sowie die genauen, molekularen Ursachen dieses Phänomens sind noch nicht vollständig geklärt. Die promiskuitive Glykosyltransferase NbUGT72AY1 zeigt besonders starke Substratinhibierung bei Scopletin und weiteren getesteten Molekülen. Studien über die 3D-Struktur dieses Enzyms identifizierten eine zweite Substratbindungsstelle, die durch die starken Konformationsänderungen während der Katalyse gebildet wird. Somit wird die allosterische Hemmung ausgelöst. Es bleibt allerdings zu klären, welche genauen strukturellen Faktoren zur Substrathemmung von NbUGT72AY1 führen. Dazu wurde in dieser Arbeit mithilfe des UDP-GloTM Glykosyltransferase Assays 3 weitere Substrate auf Substrathemmung getestet. Wie erwartet reagierten die meisten Substrate ähnlich zu homologen Substraten, eine Ausnahme bildete dabei Phenol. Hier konnte anhand der Daten keine Enzymaktivität festgestellt werden. Zusätzlich wurde bei zwei Substraten eine Hintergrundaktivität festgestellt, die eventuell durch die Hydrolase-Aktivität von NbUGT72AY1 erklärt werden könnte. Zur Verifizierung der Daten müssten noch weitere Messungen mit Hilfe von anderen Methoden durchgeführt werden.